Bioloģijas prezentācija par olbaltumvielu darbību. Vāveres

Saturs. Ievads I. Olbaltumvielu atklāšanas vēsture II. Olbaltumvielu struktūra. 1. Olbaltumvielu struktūra; 2. Telpiskā struktūra; 3.Olbaltumvielu īpašības; III. Olbaltumvielu funkcijas. IV.Praktiskais darbs. 1. Olbaltumvielu denaturācija; 2. Olbaltumvielu kā biokatalizatoru funkcionēšanas pierādījumi 3. Olbaltumvielu krāsu reakcijas V. Secinājums. Vi. Literatūra.


Ievads. F. Engels G.G. Olbaltumvielas ir dabiski organiski savienojumi, kas atbalsta visus jebkura organisma dzīvības procesus. "Dzīve ir veids, kā pastāv olbaltumvielu ķermeņi." Balstoties uz mūsdienu dabaszinātņu sasniegumiem, F. Engelss ielika zinātniski filozofiskos un teorētiskos pamatus dzīvības jēdzienam un proteīnam kā tās svarīgākajam nesējam un noteicējam. F. Engelsa teorijas pareizību pilnībā apstiprina mūsdienu bioloģiskā ķīmija, molekulārā bioloģija un biofizika, kurām ir daudzpusīgāki eksperimentālie dati gan par proteīnu ķīmisko uzbūvi, gan par lomu un nozīmi dzīvē.


Atklājumu vēsture. Olbaltumvielas savu nosaukumu ieguvušas no olu baltuma, ko cilvēki kopš neatminamiem laikiem izmantojuši kā pārtikas neatņemamu sastāvdaļu. Kā liecina Plīnija Vecākā apraksti, jau senajā Romā olas baltumu lietoja arī kā līdzekli. Taču olbaltumvielu patiesā vēsture sākas tad, kad parādās pirmā informācija par olbaltumvielu kā ķīmisko savienojumu īpašībām (koagulējamība karsējot, sadalīšanās ar skābēm un stipriem sārmiem utt.).


Līdz 19. gadsimta sākumam parādījās pirmie proteīnu ķīmiskās izpētes darbi. Jau 1803. gadā Dž.Daltons kā slāpekli saturošas vielas deva pirmās olbaltumvielu formulas – albumīnu un želatīnu. 1810. gadā Dž.Gejs-Lussaks veica olbaltumvielu – asins fibrīna, kazeīna ķīmiskās analīzes un atzīmēja to elementārā sastāva līdzību. Aminoskābju izdalīšanās to hidrolīzes laikā bija izšķiroša nozīme, lai izprastu olbaltumvielu ķīmisko raksturu. Pirmā atklātā aminoskābe acīmredzot bija asparagīns, ko L. Vauquelin izdalīja no Asparagus sparģeļu sulas (1806). Tajā pašā laikā J. Prusts leicīnu ieguva, sadaloties sieram un biezpienam. Tad no olbaltumvielu hidrolīzes produktiem tika izolētas daudzas citas aminoskābes.


Aminoskābju atklāšana olbaltumvielās. AminoskābeAvots Kurš pirmais izolēja Glicīnu1820ŽelatīnuA. Brakono tirozīns 1848 kazeīns F. Bopp serīns 1865 zīds Kramer Glutamīnskābe 1866 Augu proteīni G. Ritthausen Lizīns 1895 Kazeīns E. Drexel Cystine 1899 Raga viela K. Merner Triptofāns 1902 Kazeīns F. Hopkins, D. Col Isoleicine 1904 fibrīns F. Ehrlich Treonine 1925 Auzu proteīni S. Shriver


Olbaltumvielu struktūra. Olbaltumvielas ir sarežģītas organiskas vielas, kas šūnā veic svarīgas funkcijas. Tās ir milzu polimēru molekulas, kuru monomēri ir aminoskābes. Katrai aminoskābei ir karboksilgrupa (-COOH) un aminogrupa (-NH2). Skābu un bāzisku grupu klātbūtne vienā molekulā nosaka to augsto reaktivitāti. Starp kombinētajām aminoskābēm rodas ķīmiskā saite, ko sauc par peptīdu saiti, un iegūto vairāku aminoskābju kombināciju sauc par peptīdu. Dabā ir zināmas vairāk nekā 150 dažādas aminoskābes, bet dzīvo organismu proteīnu uzbūvē parasti piedalās tikai 20. Cilvēkam neaizstājams ir valīns, leicīns, izoleicīns, fenilalanīns, metionīns, triptofāns, treonīns, lizīns.




Sekundārā ir ar ūdeņradi saistīta spirāle. Olbaltumvielu primārā struktūra ir saistīta ar peptīdu saitēm. Terciārā ir stingrāka spirāle ar sulfīda saitēm – lodīte. Olbaltumvielas sāk pildīt savas funkcijas. Kvartārs - apvieno vairākas globulas (hemoglobīns).


Denaturācija ir atkarīga: 1) no iedarbības laika 2) no proteīna rakstura 3) no iedarbojošā faktora stipruma Ietekmējošie faktori: a) temperatūras paaugstināšanās b) starojums c) sārmi un skābes d) smagie metāli e) alkohols f) spiediens Olbaltumvielu īpašības. Denaturācija ir proteīna struktūras iznīcināšana. Renaturācija ir proteīna struktūras atjaunošanas process.


Olbaltumvielu funkcijas. 1.Būvniecība - olbaltumvielas ir daļa no visas ķermeņa daļas. 2. Fermentatīvie - proteīni paātrina visu ķermeņa dzīvībai nepieciešamo ķīmisko reakciju norisi. 3.Motors - proteīni nodrošina muskuļu šķiedru kontrakciju, skropstu un flagellu kustību, hromosomu kustību šūnu dalīšanās laikā, augu orgānu kustību. 4. Transports – olbaltumvielas pārvadā dažādas vielas ķermeņa iekšienē. 5. Enerģētiskā - olbaltumvielu sadalīšana kalpo kā enerģijas avots organismiem. 6. Aizsardzības - olbaltumvielas atpazīst un iznīcina organismam bīstamas vielas utt. 7. Signāls - reakcija uz fizikālo, ķīmisko faktoru izmaiņām. 8. Regulējošais - hormonu proteīni ietekmē vielmaiņu.


Praktiskais darbs. 1. Olbaltumvielu denaturēšana ar spirtu. Mērķis: apsvērt olbaltumvielu denaturācijas procesu. Aprīkojums: Olbaltumvielu šķīdums, mēģene, spirts. I. Es mēģenē ieleju 1 ml vistas olu baltuma šķīduma. II.Pielej dažus pilienus etilspirta. Secinājums: proteīnam mijiedarbojoties ar spirtu, mēs novērojam nešķīstošu nogulšņu nogulsnēšanos, kas nozīmē, ka proteīns denaturējas.


2. Pierādījumi proteīnu kā biokatalizatoru funkcionēšanai. Mērķis: pierādīt proteīnu - enzīmu katalītisko darbību, parādīt to augsto specifiskumu, kā arī augstāko aktivitāti fizioloģiskajā vidē. Aprīkojums: Petri trauciņš, cietes audums, saharozes šķīdums, 1% joda šķīdums kālija jodīdā, vates tampons. Secinājums: Siekalu amilāze sadala cieti glikozē, glikoze ar jodu nekrāso zilu, tāpēc uz auduma novērojam baltu svītru rakstu.


3. Olbaltumvielu noteikšana bioloģiskajos objektos. Kvalitatīvas reakcijas uz olbaltumvielām (biurets). Mērķis: pierādīt tādu svarīgu organisko vielu kā proteīnu klātbūtni bioloģiskajos objektos. Aprīkojums: Mēģene, olu baltums, marle, destilēts ūdens, nātrija hidroksīds, vara sulfāts, slāpekļskābe. CuSO 4 + 2NaOH = Cu (OH) 2 + Na 2 SO 4 Cu (OH) 2 + albumīns - purpursarkana krāsa Secinājums: purpursarkanas krāsas izskats liecina par proteīnu šķīdumā.


Olbaltumvielas ir visu dzīvo šūnu neaizstājama sastāvdaļa, tiem ir liela nozīme dzīvajā dabā, ir galvenā, vērtīgā un neaizvietojamā uztura sastāvdaļa, strukturālo elementu un audu pamats, atbalsta vielmaiņu un enerģiju, piedalās augšanas un augšanas procesos. vairošanās, nodrošina kustību mehānismus, imūnreakciju attīstība ir nepieciešama visu ķermeņa orgānu un sistēmu darbībai. Proteīna biosintēzes procesa zināšanām dzīvā šūnā ir liela nozīme lauksaimniecības, rūpniecības, medicīnas un dabas aizsardzības jomas problēmu praktiskā risināšanā. To risinājums nav iespējams bez zināšanām par ģenētikas likumiem. Jaunākie sasniegumi ģenētikā ir saistīti ar gēnu inženierijas attīstību. Gēnu inženierijaļāva ar salīdzinoši zemām izmaksām ražot praktiski jebkuru proteīnu lielos daudzumos.. Secinājums.


Literatūra. 1. Beļajevs D.K., Ruvinskis A.O. "Vispārējā bioloģija", M., "Izglītība", 1991. (2) Berezin B.D., Berezin D.B. Mūsdienu organiskās ķīmijas kurss. Mācību grāmata augstskolām. M., "Vidusskola", 1999. 3. Brēms Z., Meinke I. “Bioloģija. Skolēnu un studentu uzziņu grāmata ", M.," Bustards ", 1999. 4. Zayats R.G., Rachkovskaya I.V., Stambrovskaya V.M. "Bioloģijas ceļvedis reflektantiem", Minska, "Augstskola", 1996.g. 5. Zubritskaya A.V. "Molekulārā bioloģija" 10. klase, "Korifejs"; Volgograda, 2006 6.Polyansky Yu.I. "Vispārējā bioloģija", M., "Izglītība", 2000. 7. Ponomareva I.N., Korņilova O.A., Černova N.M. "Vispārējās bioloģijas pamati", M., "Ventana-Graf", 2005.g. 8. Taylor D., Green N., Stout U., "Biology" 1.sējums Izdevniecība "Mir", Maskava, 2008.g. 9.Traitak D.I. "Bioloģija. Uzziņas materiāli ", M.," Izglītība ", 1994. 10. Ķīmijas uzziņu grāmata reflektantiem un studentiem ". M., "AST-Folio", 2000 11. Enciklopēdija bērniem Ķīmija, M., "Avanta +", 2000.g. 12.Enciklopēdija bērniem Bioloģija, M., "Avanta +", 1998.g.

Lai izmantotu prezentāciju priekšskatījumu, izveidojiet sev Google kontu (kontu) un piesakieties tajā: ​​https://accounts.google.com


Slaidu paraksti:

"Olbaltumvielu struktūra un funkcijas" Ķīmijas skolotājs MBOU OOSH # 81 Krasnodara Itskovich T.Ya

C proteīnu elementārais sastāvs (ogleklis) - 50-55%; O (skābeklis) - 21-24%; N (slāpeklis) - 15-17% (≈ 16%); H (ūdeņradis) - 6-8%; S (sērs) - 0-2%. Slāpeklis ir nemainīga olbaltumvielu sastāvdaļa, un pēc tā daudzuma var noteikt olbaltumvielu saturu audos. Olbaltumvielu saturs cilvēka orgānos ir vidēji 18-20% no mitro audu masas. Sausnas izteiksmē - muskuļi - līdz 80%, sirds - 60%, aknas - 72%, plaušas, liesa - 82 - 84%. Aminoskābes – proteīna monomēri Lielākā daļa olbaltumvielu satur 20 dažādas aminoskābes no aptuveni 170 zināmajām. Tāpat kā no 33 alfabēta burtiem varam izveidot bezgalīgi daudz vārdu, tā no 20 aminoskābēm – bezgalīgi daudz olbaltumvielu. Cilvēka organismā ir līdz 100 000 olbaltumvielu.

Aminoskābes 3 Nebūtiskās aminoskābes var sintezēt organismā. Ķermeņa vajadzības tiek apmierinātas, uzņemot pārtikas olbaltumvielas. Pie neaizvietojamām aminoskābēm pieder alanīns, asparagīns, asparagīnskābe, glicīns, glutamīns, glutamīnskābe, tirozīns, cisteīns, cistīns utt. fenilalanīns. Arginīns un histidīns ir arī neaizstājami bērniem. Organismā nevar sintezēt.

Aminoskābe – amfoterisks savienojums Primārā struktūra – noteikta aminoskābju atlieku secība polipeptīdu ķēdē. Saites starp aminoskābēm ir kovalentas, tāpēc ļoti spēcīgas NH 3-AMINO GRUPA (bāzes īpašības - COOH KARBOKSILGRUPA (skābju īpašības Olbaltumvielu primārā struktūra)

Olbaltumvielu sekundārā struktūra Sekundārā struktūra ir polipeptīdu ķēdes konformācija, kas fiksēta ar daudzām ūdeņraža saitēm starp grupas N-H un C = O. Sekundārās struktūras modeļi - a-spirāle. Terciārā struktūra - savītas spirāles forma telpā Terciārās struktūras proteīns

Olbaltumvielu kvartārā struktūra Kvartārā struktūra - vairāku proteīna makromolekulu agregāti (olbaltumvielu kompleksi) Olbaltumvielu denaturējot pēc denaturējošā līdzekļa iedarbības likvidēšanas, proteīns atjauno savu aktivitāti. Renaturācija Olbaltumvielu denaturācija ir proteīnu bioloģisko īpašību zudums (katalītiskais, transportēšanas utt.) proteīna molekulas struktūras izmaiņu dēļ.

Olbaltumvielu atklāšanas vēsture Pirmo reizi terminu albumīns (albumineise), ko pēc analoģijas ar olas baltumu attiecināja uz visiem dzīvnieku organisma šķidrumiem, 1747. gadā izmantoja franču fiziologs F. Kene, un tas bija arī šajā interpretācijā. ka šis termins enciklopēdijā ienāca 1751. un J. D "Alamber. Džons Daltons - angļu ķīmiķis (1766. gada 6. septembris - 1844. gada 27. jūlijs) 1803. gadā viņš sniedz pirmās olbaltumvielu - albumīna un želatīna - formulas kā slāpekli saturošas vielas. Joseph Louis Gay-Lussac - franču ķīmiķis (6.12.1778. - 9.05.1850. Veic olbaltumvielu - asins fibrīna, kazeīna ķīmisko analīzi un atzīmē to elementārā sastāva līdzību Anrī Brakonno - franču ķīmiķis (29.05.1780. - 13.01.1855) pirmo reizi izolēts (1820) aminoskābes glicīns un leicīns no proteīna hidrolizāta Gerits Jans Mulders Holands organiskais ķīmiķis, kurš aprakstīja proteīnu ķīmisko sastāvu. Viņam 1910. gadā tika piešķirta Nobela prēmija fizioloģijā vai medicīnā par vienas no pirmajām teorijām. olbaltumvielu struktūra. celtniecības klucīši"Olbaltumvielu sintēzē.

Olbaltumvielu atklāšanas vēsture Aleksandrs Jakovļevičs Daņiļevskis - krievu bioķīmiķis 1838-1923 Olbaltumvielu polipeptīdu struktūras teorijas autors Nikolajs Nikolajevičs LUBAVINS - krievu ķīmiķis Izstrādāja aminoskābju sintēzes metodi Linus Carl Pauling - amerikāņu ķīmiķis Pirmais zinātnieks, kurš varēja veiksmīgi prognozēt proteīnu sekundāro struktūru Frederiks Sangers - angļu bioķīmiķis, divreiz Nobela prēmijas laureāts ķīmijā: 1958 - "par darbu olbaltumvielu, īpaši insulīna" struktūru noteikšanā, 1980 - "par ieguldījumu pamata izveidē. sekvences nukleīnskābēs"

Olbaltumvielu funkcijas ķermeņa slaida tekstā

Strukturālā funkcija Citoskeleta strukturālie proteīni kā sava veida armatūra piešķir formu šūnām un daudzām organellām un ir iesaistītas šūnu formas mainīšanā. Kolagēns un elastīns ir saistaudu (piemēram, skrimšļa) starpšūnu vielas galvenās sastāvdaļas, un mati, nagi, putnu spalvas un daži čaumalas sastāv no cita strukturāla proteīna – keratīna.

Transporta funkcija Transporta proteīns hemoglobīns transportē skābekli no plaušām uz pārējiem audiem un oglekļa dioksīdu no audiem uz plaušām, kā arī tai homologus proteīnus, kas sastopami visās dzīvo organismu valstībās. ...

Aizsardzības funkcija Aknas “attīra” asinis, tas ir, atjauno toksīnu, lai tas varētu iziet no ķermeņa. Ķīmiskā aizsardzība. Toksīnu saistīšanās ar olbaltumvielu molekulām var tās detoksicēt. Īpaši svarīga loma cilvēka detoksikācijā ir aknu enzīmiem, kas noārda indes vai pārvērš tās šķīstošā formā, kas veicina to ātru izvadīšanu no organisma. Imūnaizsardzība. Olbaltumvielas, kas veido asinis un citus bioloģiskos šķidrumus, ir iesaistītas ķermeņa aizsardzības reakcijā gan pret patogēnu bojājumiem, gan uzbrukumiem.

Enerģijas funkcija Pirmkārt, olbaltumvielas tiek sadalītas aminoskābēs un pēc tam gala produktos - ūdenī, oglekļa dioksīdā un amonjakā. Tomēr olbaltumvielas kā enerģijas avotu izmanto tikai tad, kad tiek izlietoti citi avoti (ogļhidrāti un tauki).

2. iespēja. 1. Cik aminoskābju ir nepieciešamas cilvēkiem? A) šādu aminoskābju nav; b) 20; pulksten 10; d) 7. 2. Starp kādām aminoskābju grupām veidojas peptīdu saite? A) starp blakus esošo aminoskābju karboksilgrupām; B) starp blakus esošo aminoskābju aminogrupām; B) starp vienas aminoskābes aminogrupu un citas aminoskābes karboksilgrupu. D) starp vienas aminoskābes aminogrupu un citas aminoskābes radikāli. 3. Kāda ir hemoglobīna molekulas uzbūve? A) primārais; b) sekundārais; c) terciārais; d) kvartārs. 4. Proteīna primāro struktūru balsta saites: a) peptīds; b) ūdeņradis; c) disulfīds; d) hidrofobs. 5. Olbaltumvielu sekundāro struktūru nosaka: a) polipeptīdu ķēdes spiralizācija; b) polipeptīdu ķēdes telpiskā konfigurācija; c) spiralizētās ķēdes aminoskābju skaits un secība; G). spiralizētās ķēdes telpiskā konfigurācija. 6. Olbaltumvielu terciāro struktūru balsta galvenokārt saites: a) jonu; b) ūdeņradis; c) disulfīds; d) hidrofobs. 7. Nosauciet proteīnu, kas pirmo reizi tika mākslīgi sintezēts: a) insulīns; b) hemoglobīns; c) katalāze; d) interferons. AR ATPŪTU UN PROTEĪNU FUNKCIJAS. 1. variants. 1. Kāda organiskā viela šūnā ir pirmajā vietā pēc masas? A) ogļhidrāti; b) olbaltumvielas; c) lipīdi; d) nukleīnskābes. 2. Cik aminoskābju veido visa olbaltumvielu dažādība? A) 170; b) 26; 20. gadā; d) 10. 3. Primāro struktūru nosaka aminoskābju atlikumi: a) skaits; b) secība; c) numurs un secība; d) veidi. 4. Olbaltumvielu sekundāro struktūru galvenokārt atbalsta saites: a) peptīds; b) ūdeņradis; c) disulfīds; d) hidrofobs. 5. Olbaltumvielas terciāro struktūru nosaka: a) polipeptīdu ķēdes spiralizācija; b) spiralizētās polipeptīdu ķēdes telpiskā konfigurācija; c) vairāku polipeptīdu ķēžu savienošana; d) vairāku polipeptīdu ķēžu spiralizācija. 6. Olbaltumvielas kvartārās struktūras uzturēšanā nepiedalās šādas saites: a) peptīdu saites; b) ūdeņradis; c) jonu; d) hidrofobs. 7. Olbaltumvielu fizikāli ķīmiskās un bioloģiskās īpašības pilnībā nosaka struktūra: a) primārā; b) sekundārais; c) terciārais; d) kvartārs.

Pamata konspekts par tēmu “Olbaltumvielas. Olbaltumvielu struktūra un funkcija "

PROTEĪNI - C, H, O, N… .S …… .Fe MONO - AMINOKĀBE 20 - MAĢISKA! ∞ LĪMEŅI: 1-peptīds (kam seko A / C) 2. H - saites 3. hidrofobās H - saites -S-S- komunikācija 4. Hb 11

DENATURĀCIJA 2,3,4 1! 1 Funkcijas: 1. Katalītiskais (fermenti) 2. Aizsardzības (imūnglobulīns) 3. Signāls (rodopsīns) 4. Transports (hemoglobīns) 5. Strukturālais (kolagēns, keratīns) 6. Motors (aktīns, miozīns) 7. Е (1gr.- 17.6 kJ) 8. Regulējošais (insulīns, histoni) 9.Uzglabāšanas (kazeīna) renaturācijas neatgriezenisks pamata konspekts par tēmu “Olbaltumvielas. Olbaltumvielu struktūra un funkcija "

Secinājums Proteīni ir galvenie spēlētāji jebkurā dzīvā sistēmā. Olbaltumvielas ir polimēri, kas sastāv no 20 dažādām aminoskābēm. Katrs proteīns apvienojas unikālā trīsdimensiju struktūrā, ko nosaka tā aminoskābju secība. Olbaltumvielām ir hierarhiska tās formas struktūra. Olbaltumvielu trīsdimensiju struktūra ir cieši saistīta ar tās funkciju. Proteīna trīsdimensiju formas iepriekšēja noteikšana būs milzīgs atklājums skaitļošanas bioloģijā.


PROTEĪNA STRUKTŪRA PROTEĪNU STRUKTŪRA
Olbaltumvielas – augstas molekulmasas organiskas
savienojumi, kas sastāv no α-aminoskābju atlikumiem.
Olbaltumvielas ietver oglekli, ūdeņradi, slāpekli,
skābeklis, sērs. Daži proteīni veido kompleksus
ar citām fosforu saturošām molekulām,
dzelzs, cinks un varš.
Olbaltumvielām ir augsta molekulmasa:
olu albumīns - 36 000, hemoglobīns -
152 000, miozīns - 500 000. Salīdzinājumam:
spirta molekulmasa - 46, etiķskābe
skābes - 60, benzols - 78.

Olbaltumvielu aminoskābju sastāvs

PROTEĪNU AMINOKĀBJU SASTĀVS
Olbaltumvielas ir neperiodiski polimēri,
kuru monomēri ir α-aminoskābes.
Parasti proteīnu monomērus sauc
20 veidu α-aminoskābes, lai gan šūnās un audos
tika atrasti vairāk nekā 170 no tiem.
Atkarībā no tā, vai aminoskābes var
sintezēts cilvēka organismā un citi
dzīvniekus izšķir: neaizvietojamās aminoskābes
- var sintezēt; neaizstājams
aminoskābes - nevar sintezēt.
Neaizvietojamās aminoskābes ir jāpiegādā
ķermenis kopā ar pārtiku. Augi sintezējas
visu veidu aminoskābes.

Olbaltumvielu aminoskābju sastāvs

PROTEĪNU AMINOKĀBJU SASTĀVS
Atkarībā no aminoskābju sastāva,
olbaltumvielas ir:
pabeigts - satur visu komplektu
aminoskābes;
bojāts - dažas aminoskābes to
sastāva nav. Ja olbaltumvielas sastāv tikai no
aminoskābes, tās sauc par vienkāršām. Ja olbaltumvielas
papildus aminoskābēm satur arī
neaminoskābju komponents (protezēts
grupa), tos sauc par kompleksiem. Protezēšana
grupu var attēlot ar metāliem
(metaloproteīni), ogļhidrāti (glikoproteīni),
lipīdi (lipoproteīni), nukleīns
skābes (nukleoproteīni).

Olbaltumvielu aminoskābju sastāvs

PROTEĪNU AMINOKĀBJU SASTĀVS
Visas aminoskābes satur: 1) karboksilgrupu (-
COOH), 2) aminogrupa (–NH2), 3) radikāls vai R-grupa
(pārējā molekula). Radikāla struktūra ir atšķirīga
aminoskābju veidi - dažādi. Atkarībā no
iekļauto aminogrupu un karboksilgrupu skaits
aminoskābju sastāvs, atšķirt: neitrāls
aminoskābes, kurām ir viena karboksilgrupa un
viena aminogrupa; bāzes aminoskābes, kurām ir
vairāk nekā viena aminogrupa; skābās aminoskābes,
kam ir vairāk nekā viena karboksilgrupa.
aminogrupa
karboksilgrupa
grupai

Peptīdu saite

PEPTĪDU SAITE
Peptīdi ir organiskas vielas, kas sastāv no aminoskābju atlikumiem,
savienots ar peptīdu saiti.
Peptīdu veidošanās notiek kondensācijas reakcijas rezultātā
aminoskābes.
Kad vienas aminoskābes aminogrupa mijiedarbojas ar karboksilgrupu
cita grupa, starp tām rodas kovalentā slāpekļa-oglekļa saite,
ko sauc par peptīdu. Atkarībā no daudzuma
izšķir aminoskābju atlikumus, kas veido peptīdu
dipeptīdi, tripeptīdi, tetrapeptīdi utt. Peptīdu saišu veidošanās
var atkārtot daudzas reizes.
Tas noved pie polipeptīdu veidošanās. Vienā peptīda galā
ir brīva aminogrupa (to sauc par N-galu), un no otras puses
- brīva karboksilgrupa (saukta par C-galu).

Olbaltumvielu molekulu telpiskā organizācija

TELPISKĀ ORGANIZĀCIJA
PROTEĪNA Molekulas
Proteīna veiktspēja noteiktu
konkrētās funkcijas ir atkarīgas no
to molekulu telpiskā konfigurācija,
turklāt šūna ir enerģētiski neizdevīga
saglabāt olbaltumvielas nesalocītā veidā
ķēdes, tātad polipeptīdu ķēdes
ir ieveidoti, iegūstot
noteikta trīsdimensiju struktūra, vai
uzbūve. Piešķiriet 4 līmeņus
proteīnu telpiskā organizācija:
primārā, sekundārā, terciārā un
kvartārs.

Primārā proteīna struktūra

PRIMĀRĀ PROTEĪNA STRUKTŪRA
Šī ir aminoskābes secība
atlikumi polipeptīdu ķēdē, kas veido molekulu
vāvere. Saikne starp aminoskābēm ir peptīds.
Ja proteīna molekula sastāv tikai no 10 aminoskābju atlikumiem, tad skaitlis
teorētiski iespējamie proteīnu molekulu varianti, kas atšķiras secībā
aminoskābju maiņa, - 1020. Ja ir 20 aminoskābes, jūs varat no tām izveidot
vēl daudzveidīgākas kombinācijas. Cilvēka ķermenī
atklāja apmēram desmit tūkstošus dažādu proteīnu, kas atšķiras viens no otra
draugs, un no citu organismu olbaltumvielām.

Sekundārā struktūra

SEKUNDĀRĀ STRUKTŪRA
Šī ir sakārtota polipeptīdu ķēdes locīšana spirālē
(izskatās pēc izstieptas atsperes). Spirālveida pagriezieni ir nostiprināti
ūdeņraža saites starp karboksilgrupām
grupas un aminogrupas.
Tajā piedalās gandrīz visas CO un NH grupas
ūdeņraža saišu veidošanās. Tie ir vājāki par peptīdu, bet
atkārtojot daudzas reizes, sniedziet šo konfigurāciju
stabilitāte un stingrība. Sekundārās struktūras līmenī
ir olbaltumvielas: fibroīns (zīds, zirnekļtīkls), keratīns (mati,
nagi), kolagēns (cīpslas).

Terciārā struktūra

TERIĀRĀ STRUKTŪRA
polipeptīdu ķēžu locīšana globulās, kas rodas no
ķīmisko saišu (ūdeņraža, jonu, disulfīda) rašanās un
izveidojot hidrofobu mijiedarbību starp radikāļiem
aminoskābju atlikumi.
Galvenā loma terciārās struktūras veidošanā ir hidrofilai-hidrofobajai mijiedarbībai. Ūdens šķīdumos hidrofobs
radikāļi mēdz slēpties no ūdens, grupējoties lodītes iekšpusē, kamēr
savukārt hidrofilie radikāļi rodas hidratācijas rezultātā
(mijiedarbība ar ūdens dipoliem) mēdz būt uz virsmas
molekulas. Dažos proteīnos terciārā struktūra ir stabilizēta
disulfīda kovalentās saites, kas rodas starp atomiem
divu cisteīna atlieku sērs.
Terciārās struktūras līmenī ir fermenti, antivielas,
daži hormoni.

Kvartāra struktūra

KVARTĀRA STRUKTŪRA
Tas ir raksturīgs sarežģītiem proteīniem, kuru molekulas
ko veido divas vai vairākas lodītes. Apakšvienības
tiek saglabāti molekulā jonu, hidrofobu un
elektrostatiskā mijiedarbība. Dažreiz, kad
kvartāra struktūras veidošanās starp apakšvienībām
rodas disulfīda saites.
Visvairāk pētītais proteīns ar kvartāru
struktūra ir hemoglobīns. To veido divas α-apakšvienības (141 aminoskābes atlikums) un divas β-apakšvienības (146 aminoskābju atlikumi). Ar katru
apakšvienība ir saistīta ar hema molekulu, kas satur dzelzi.

Olbaltumvielu īpašības

PROTEĪNU ĪPAŠĪBAS
Olbaltumvielas apvieno bāziskos un skābos
īpašības, ko nosaka aminoskābju radikāļi:
jo vairāk skābo aminoskābju proteīnā, jo gaišāks
izpaužas tā skābās īpašības.
Spēju dot un piesaistīt H + nosaka
proteīnu buferīpašības; viens no spēcīgākajiem
buferi - hemoglobīns eritrocītos,
asins pH uzturēšana nemainīgā līmenī.
Ir šķīstošie proteīni (fibrinogēns), ir
nešķīstošs, ar mehāniskām funkcijām
(fibroīns, keratīns, kolagēns).
Ir ķīmiski aktīvi proteīni
(enzīmi), ir ķīmiski neaktīvi, izturīgi pret
dažādu vides apstākļu ietekme un
ārkārtīgi nestabils.

Olbaltumvielu īpašības

PROTEĪNU ĪPAŠĪBAS
Ārējie faktori (karstums, ultravioletais starojums, smags
metāli un to sāļi, pH izmaiņas, starojums, dehidratācija) var
izraisīt proteīna molekulas strukturālās organizācijas pārkāpumu.
Dotajai molekulai raksturīgās trīsdimensiju konformācijas zaudēšanas process
proteīnu sauc par denaturāciju. Denaturācijas iemesls ir
saraujot saites, kas stabilizē noteiktu proteīna struktūru.
Sākotnēji tiek sarautas vājākās saites, un pievelkot
apstākļi un spēcīgāki. Tāpēc sākumā tiek zaudēts kvartārs,
tad terciārās un sekundārās struktūras. Telpiskās izmaiņas
konfigurācija izraisa izmaiņas proteīna īpašībās un līdz ar to
neļauj proteīnam veikt tai raksturīgo
bioloģiskās funkcijas.
Ja denaturāciju nepavada primārā iznīcināšana
struktūra, tad tā var būt atgriezeniska, šajā gadījumā ir
raksturīgās proteīna konformācijas pašatjaunošanās. Tādas
denaturācija tiek pakļauta, piemēram, membrānas receptoru proteīniem.
Olbaltumvielu struktūras atjaunošanas process pēc denaturācijas
sauc par renaturāciju. Ja telpiskā atjaunošana
proteīna konfigurācija nav iespējama, tad sauc par denaturāciju
neatgriezeniski.

Olbaltumvielu funkcijas

PROTEĪNU FUNKCIJAS
Funkcija
Piemēri un skaidrojumi
Būvniecība
Olbaltumvielas ir iesaistītas šūnu un ārpusšūnu struktūru veidošanā: tās ir daļa no šūnu membrānām
(lipoproteīni, glikoproteīni), mati (keratīns), cīpslas (kolagēns) utt.
Transports
Asins proteīns hemoglobīns piesaista skābekli un transportē to no plaušām uz visiem audiem un orgāniem, un no tiem uz
plaušas pārnēsā oglekļa dioksīdu; šūnu membrānas satur īpašus proteīnus, kas nodrošina
aktīva un stingri selektīva noteiktu vielu un jonu pārnešana no šūnas uz ārējo vidi un otrādi.
Regulējošais
Olbaltumvielu hormoni ir iesaistīti vielmaiņas procesu regulēšanā. Piemēram, hormona insulīns
regulē glikozes līmeni asinīs, veicina glikogēna sintēzi, palielina tauku veidošanos no ogļhidrātiem.
Aizsargājošs
Reaģējot uz svešu olbaltumvielu vai mikroorganismu (antigēnu) iekļūšanu organismā, īpaša
olbaltumvielas - antivielas, kas spēj tās saistīt un neitralizēt. Fibrīns, kas veidojas no fibrinogēna, veicina
asiņošanas apturēšana.
Motors
Kontrakcijas proteīni aktīns un miozīns nodrošina muskuļu kontrakciju daudzšūnu dzīvniekiem.
Signāls
Olbaltumvielu molekulas ir iebūvētas šūnas virsmas membrānā, kas var mainīt savu terciāro struktūru
reakcija uz vides faktoru darbību, tādējādi veicot signālu uztveršanu no ārējās vides un
komandu nosūtīšana būrī.
Uzglabāšana
Dzīvnieku organismā olbaltumvielas, kā likums, netiek uzglabātas, izņemot olu albumīnu, piena kazeīnu. Bet pateicoties
olbaltumvielas organismā var uzkrāt dažas vielas rezervē, piemēram, hemoglobīna, dzelzs sadalīšanās laikā
netiek izvadīts no organisma, bet tiek uzglabāts, veidojot kompleksu ar feritīna proteīnu.
Kad 1 g proteīna sadalās galaproduktos, izdalās 17,6 kJ. Pirmkārt, olbaltumvielas tiek sadalītas aminoskābēs, un
Pēc tam enerģija tiek iegūta galaproduktiem – ūdenim, oglekļa dioksīdam un amonjakam. Tomēr, kā enerģijas avots, olbaltumvielas
tiek izmantoti tikai tad, kad ir izlietoti citi avoti (ogļhidrāti un tauki).
Viena no svarīgākajām olbaltumvielu funkcijām. Nodrošināts ar olbaltumvielām – fermentiem, kas paātrina bioķīmisko
Katalītiskās reakcijas, kas notiek šūnās. Piemēram, ribulozes bifosfāta karboksilāze katalizē CO2 fiksāciju plkst
fotosintēze.

2. slaids

Vāveres

  • Olbaltumvielas (olbaltumvielas, polipeptīdi) ir lielas molekulmasas organiskas vielas, kas sastāv no alfa-aminoskābēm, kas savienotas ķēdē ar peptīdu saiti.
  • Olbaltumvielas ir svarīga dzīvnieku un cilvēku uztura sastāvdaļa, jo viņu organismā nevar sintezēt visas nepieciešamās aminoskābes, un dažas no tām nāk no olbaltumvielu pārtikas. Gremošanas procesā fermenti sadala patērētās olbaltumvielas aminoskābēs, kuras tiek izmantotas ķermeņa proteīnu biosintēzē vai tiek tālāk noārdītas enerģijas iegūšanai.
  • 3. slaids

    • Fermenti
    • Aizsargājošs
    • Antibiotikas
    • Strukturāls
    • Motors
    • Aizsargājošs
    • Toksīni
    • Rezerves
    • Receptors
    • Hormoni
    • Katalītiskais
    • Transports
    • Saraušanās
  • 4. slaids

    • Olbaltumvielu funkcijas dzīvo organismu šūnās ir daudzveidīgākas nekā citu biopolimēru – polisaharīdu un DNS – funkcijas. Tādējādi fermentu proteīni katalizē bioķīmisko reakciju gaitu un tiem ir svarīga loma vielmaiņā. Eikariotu citoskelets (1. att.) Daži proteīni veic strukturālu vai mehānisku funkciju, veidojot citoskeletu (1. att.), kas saglabā šūnu formu. Olbaltumvielām ir svarīga loma arī šūnu signalizācijas sistēmās, imūnās atbildes reakcijā un šūnu ciklā.
  • 5. slaids

    Strukturālā funkcija

    • Olbaltumvielu strukturālā funkcija ir tāda, ka olbaltumvielas piedalās gandrīz visu šūnu organellu veidošanā, lielā mērā nosakot to struktūru (formu);
    • veido citoskeletu, kas piešķir formu šūnām un daudzām organellām un nodrošina mehānisku formu vairākiem audiem;
    • ir daļa no starpšūnu vielas, kas lielā mērā nosaka audu struktūru un dzīvnieku ķermeņa formu. Strukturālie proteīni ietver:

    Kolagēns - aktīns

    Elastīns-miozīns

    Keratīns - tubulīns

    6. slaids

    Katalītiskā funkcija (enzīmu)

    • Vispazīstamākā olbaltumvielu loma organismā ir dažādu ķīmisko reakciju katalīze.
    • Fermenti ir proteīnu grupa ar specifiskām katalītiskām īpašībām, tas ir, katrs ferments katalizē vienu vai vairākas līdzīgas reakcijas, paātrinot tās.
    • Piemērs: 2H202 → 2H20 + 02
    • Dzelzs sāļu (katalizatora) klātbūtnē šī reakcija norit nedaudz ātrāk.
    • Katalāzes enzīms 1 sek. sašķeļ līdz 100 tūkstošiem H2O2 molekulu.
    • Molekulas, kas pievienojas fermentam un mainās reakcijas rezultātā, sauc par substrātiem.
    • Fermenta masa ir daudz lielāka par substrāta masu. Fermenta daļu, kas piesaista substrātus, kas satur katalītiskās aminoskābes, sauc par enzīma aktīvo vietu.
  • 7. slaids

    Motora funkcija

    • Muskuļu kontrakcija ir process, kura laikā ķīmiskā enerģija, kas uzkrāta augstas enerģijas pirofosfāta saišu veidā ATP molekulās, tiek pārvērsta mehāniskā darbā. Kontrakcijas procesa tiešie dalībnieki ir divi proteīni - aktīns un miozīns.
    • Speciālie kontraktilie proteīni (aktīns un miozīns) ir iesaistīti visa veida šūnu un ķermeņa kustībās: pseidopodiju veidošanā, skropstu mirgošanā un flagellum sišanā vienšūņiem, muskuļu kontrakcijām daudzšūnu dzīvniekiem, lapu kustībā augos utt.
  • 8. slaids

    Transporta funkcija

    • Olbaltumvielu transportēšanas funkcija ir proteīnu līdzdalība vielu pārvietošanā uz šūnām un no tām, to kustībā šūnās, kā arī to transportēšanā ar asinīm un citiem šķidrumiem visā ķermenī.
    • Ir dažādi transporta veidi, kas tiek veikti ar proteīnu palīdzību.
      • Vielu transportēšana caur šūnu membrānu
      • Vielu transportēšana šūnā
      • Vielu transportēšana pa visu ķermeni
    • Piemēram, asins hemoglobīns nes skābekli
  • 9. slaids

    Aizsardzības funkcija

    • Aizsargājiet ķermeni no svešu organismu invāzijas un bojājumiem
    • Antivielas bloķē svešus proteīnus
    • Piemēram, fibrinogēns un protrombīns veicina asins recēšanu
  • 10. slaids

    • Reaģējot uz svešu proteīnu vai mikroorganismu (antigēnu) iekļūšanu organismā, veidojas īpašas olbaltumvielas - antivielas, kas spēj tās saistīt un neitralizēt.
  • 11. slaids

    Enerģijas funkcija

    • Enerģētiskā funkcija – olbaltumvielas kalpo kā viens no enerģijas avotiem šūnā.
    • Kad 1 g proteīna sadalās galaproduktos, atbrīvojas 17,6 kJ enerģijas.
    • Pirmkārt, olbaltumvielas tiek sadalītas aminoskābēs un pēc tam gala produktos:

    Oglekļa dioksīds,

    Amonjaks.

    • Bet olbaltumvielas reti izmanto kā enerģijas avotu.
  • 12. slaids

    Receptoru funkcija

    • Receptoru proteīni ir membrānā iebūvētas proteīna molekulas, kas var mainīt savu struktūru, reaģējot uz noteiktas ķīmiskas vielas pievienošanu.
  • 13. slaids

    Imūnsistēma (antibiotikas)

    • Brīdī, kad organismā nonāk patogēni – vīrusi vai baktērijas, specializētos orgānos sāk ražot īpašas olbaltumvielas – antivielas, kas saista un neitralizē patogēnus. Imūnsistēmas īpatnība ir tāda, ka antivielu dēļ tā spēj cīnīties ar gandrīz visu veidu patogēniem.
    • Interferoni pieder arī imūnsistēmas aizsargājošajiem proteīniem. Šos proteīnus ražo ar vīrusiem inficētas šūnas. To ietekme uz blakus esošajām šūnām nodrošina pretvīrusu rezistenci, bloķējot vīrusu pavairošanu vai vīrusu daļiņu savākšanos mērķa šūnās. Interferoniem ir arī citi darbības mehānismi, piemēram, tie ietekmē limfocītu un citu imūnsistēmas šūnu darbību.
  • 14. slaids

    Toksīni

    • Toksīni, dabiskas izcelsmes toksiskas vielas. Parasti toksīni ietver augstas molekulmasas savienojumus (olbaltumvielas, polipeptīdus utt.), kad tie nonāk organismā, tiek ražotas antivielas.
    • Atbilstoši darbības mērķim toksīnus iedala
      • -Hematiskās indes ir indes, kas ietekmē asinis.
      • -Neirotoksīni – indes, kas ietekmē nervu sistēma un smadzenes.
      • - Mioksiskās indes ir indes, kas bojā muskuļus.
      • -Hemotoksīni - Toksīni, kas bojā asinsvadus un izraisa asiņošanu.
      • -Hemolītiskie toksīni – toksīni, kas bojā sarkanās asins šūnas.
      • -Nefrotoksicitāte – toksīni, kas bojā nieres.
      • -Kardiotoksīni - toksīni, kas bojā sirdi.
      • -Nekrotoksīni – toksīni, kas iznīcina audus, izraisot to nekrozi (nekrozi).
    • Apsveriet augu indes:
      • Falotoksīni un amatoksīni ir sastopami dažādos veidos: bālie krupji, smirdošā mušmire, pavasaris.
      • Krupju sēne (1. att.) ir nāvējoši indīga sēne, kas satur amanitīna un virozīna indes. Cilvēkiem nāvējoša a-amanitīna deva 5-7 mg, faloidīns
      • 20-30 mg (viena sēne satur vidēji līdz 10 mg faloidīna, 8 mg L-amanitīna un 5 mg B-amanitīna). Saindēšanās gadījumā iestājas nāve.
  • 15. slaids

    Kontrakcijas funkcija

    • Olbaltumvielas - piedalās muskuļu šķiedru kontrakcijā.
    • Kontrakcijas funkcija. Daudzas olbaltumvielu vielas ir iesaistītas muskuļu kontrakcijā un relaksācijā. Tomēr galveno lomu šajos dzīvībai svarīgos procesos spēlē aktīns un miozīns, specifiski muskuļu audu proteīni. Kontrakcijas funkcija ir raksturīga ne tikai muskuļu olbaltumvielām, bet arī citoskeleta proteīniem, kas nodrošina smalkākos šūnu dzīves procesus (hromosomu atdalīšanu mitozes laikā).
    • Aktīns un miozīns - muskuļu proteīni
  • 16. slaids

    Hormonālā funkcija

    • Hormonālā funkcija. Organisma vielmaiņu regulē dažādi mehānismi. Šajā regulā nozīmīgu vietu ieņem hormoni, kas sintezēti ne tikai endokrīnos dziedzeros, bet arī daudzās citās ķermeņa šūnās (skat. zemāk). Vairākus hormonus attēlo olbaltumvielas vai polipeptīdi, piemēram, hipofīzes, aizkuņģa dziedzera hormoni utt. Daži hormoni ir aminoskābju atvasinājumi.
  • 17. slaids

    Uztura funkcija (rezerve)

    • Uztura (rezerves) funkcija. Šo funkciju veic tā sauktie rezerves proteīni, kas ir augļa uztura avoti, piemēram, olu baltumi (ovalbumīni). Galvenās olbaltumvielas pienā (kazeīns) arī galvenokārt ir uzturvērtības. Kā aminoskābju avots organismā tiek izmantotas vairākas citas olbaltumvielas, kas savukārt ir bioloģiski aktīvo vielu prekursori, kas regulē vielmaiņas procesus.
    • Piena kazeīns Olu albumīns
  • 18. slaids

    Regulējošā funkcija

    • Daži proteīni ir hormoni. Hormoni ir bioloģiski aktīvas vielas, ko asinīs izdala dažādi dziedzeri, kas piedalās vielmaiņas procesu regulēšanā.
    • Hormons insulīns regulē ogļhidrātu līmeni asinīs.
  • 19. slaids

    Paldies par jūsu uzmanību

    Pabeidza: Fedotova V.

    Skatīt visus slaidus

















    1 no 16

    Prezentācija par tēmu: Olbaltumvielu funkcijas

    1. slaids

    Slaida apraksts:

    2. slaids

    Slaida apraksts:

    Olbaltumvielas ir amfoteriski savienojumi, kas apvieno bāzes un skābes īpašības, ko nosaka aminoskābju radikāļi. Atšķiriet skābos, bāziskos un neitrālos proteīnus. Spēja ziedot un piesaistīt H + nosaka olbaltumvielu bufera īpašības, viens no spēcīgākajiem buferiem ir hemoglobīns eritrocītos, kas uztur asins pH nemainīgā līmenī. Ir šķīstošie proteīni, ir nešķīstoši proteīni, kas veic mehāniskas funkcijas (fibroīns, keratīns, kolagēns). Ir proteīni, kas ir neparasti reaģējoši (enzīmi), un ir ķīmiski neaktīvi. Ir tādi, kas ir izturīgi pret dažādu vides apstākļu ietekmi un ir ārkārtīgi nestabili. Ārējie faktori (temperatūras izmaiņas, barotnes sāls sastāvs, pH, starojums) var izraisīt proteīna molekulas strukturālās organizācijas pārkāpumu. 1. Olbaltumvielu īpašības

    3. slaids

    Slaida apraksts:

    5. Dotajai proteīna molekulai raksturīgās trīsdimensiju konformācijas zuduma procesu sauc par denaturāciju. Denaturāciju izraisa saišu pārraušana, kas stabilizē noteiktu proteīna struktūru. Tajā pašā laikā denaturāciju nepavada polipeptīdu ķēdes iznīcināšana.Izmaiņas telpiskajā konfigurācijā izraisa proteīna īpašību izmaiņas un rezultātā proteīnam nav iespējams veikt savas bioloģiskās funkcijas. . Denaturācija var būt: atgriezeniska, proteīna struktūras atjaunošanas procesu pēc denaturācijas sauc par renaturāciju. Ja proteīna telpiskās konfigurācijas atjaunošana nav iespējama, tad denaturāciju sauc par neatgriezenisku. 6. Olbaltumvielu molekulas primārās struktūras iznīcināšanu sauc par degradāciju. 1. Olbaltumvielu īpašības

    4. slaids

    Slaida apraksts:

    Kādus proteīnus sauc par skābiem? Olbaltumvielas ar skābākām aminoskābēm, kas pazemina pH. Kādus proteīnus sauc par neitrāliem? Olbaltumvielas ar vienādu karboksilgrupu un aminogrupu skaitu. Kāpēc proteīni ir spēcīgas bufersistēmas? Tie spēj piesaistīt vai izdalīt ūdeņraža jonus, saglabājot noteiktu pH līmeni. Kas ir olbaltumvielu denaturācija? Konkrētajai proteīna molekulai raksturīgās trīsdimensiju konformācijas zaudēšanas procesu sauc par denaturāciju. Kas ir renaturācija? Proteīna struktūras atjaunošanas procesu pēc denaturācijas sauc par renaturāciju. Sniedziet šķīstošo un nešķīstošo olbaltumvielu piemērus: Šķīstošie (asins plazmas proteīni - fibrinogēns, protrombīns, albumīns, globulīni), nešķīstošās olbaltumvielas, kas veic mehāniskas funkcijas (fibroīns, keratīns, kolagēns). Sniedziet piemērus proteīniem, kas ir izturīgi pret ārējām ietekmēm: Fibroīns ir tīkla proteīns, keratīns ir matu proteīns, kolagēns ir cīpslu proteīns. Apkoposim:

    5. slaids

    Slaida apraksts:

    Sarežģītības, formu un sastāva daudzveidības dēļ olbaltumvielām ir svarīga loma šūnas un ķermeņa dzīvē kopumā. Viens no svarīgākajiem ir būvniecība. Olbaltumvielas ir iesaistītas šūnu un ārpusšūnu struktūru veidošanā: tās ir daļa no šūnu membrānām, matiem, matiem, cīpslām, asinsvadu sieniņām utt. 2. Olbaltumvielu funkcijas

    6. slaids

    Slaida apraksts:

    2. Transports. Daži proteīni spēj piesaistīt dažādas vielas un pārnest tās uz dažādiem ķermeņa audiem un orgāniem no vienas vietas šūnā uz citu. Piemēram, asins proteīns hemoglobīns transportē O2 un CO2; šūnu membrānu sastāvā ietilpst īpaši proteīni, kas nodrošina aktīvu un stingri selektīvu noteiktu vielu un jonu pārnešanu no šūnas uz ārējo vidi un otrādi. 2. Olbaltumvielu funkcijas

    7. slaids

    Slaida apraksts:

    3. Regulējošais. Liela grupa ķermeņa proteīnu piedalās vielmaiņas procesu regulēšanā. Šīs olbaltumvielas ir hormoni – bioloģiski aktīvas vielas, ko asinīs izdala endokrīnie dziedzeri (hipofīzes, aizkuņģa dziedzera hormoni). Piemēram, hormons insulīns regulē cukura līmeni asinīs, palielinot šūnu membrānu caurlaidību glikozei, kā arī veicina glikogēna sintēzi. 4. Aizsargājošs. Reaģējot uz svešu proteīnu vai mikroorganismu (antigēnu) iekļūšanu organismā, veidojas īpašas olbaltumvielas - antivielas, kas spēj tās saistīt un neitralizēt. Fibrīns, kas veidojas no fibrinogēna, palīdz apturēt asiņošanu. 2. Olbaltumvielu funkcijas

    8. slaids

    Slaida apraksts:

    5. Motors. Speciālie kontraktilie proteīni (aktīns un miozīns) ir iesaistīti visa veida šūnu un ķermeņa kustībās: pseidopodiju veidošanā, skropstu mirgošanā un kauliņu pukstīšanā vienšūņiem, muskuļu kontrakcijām daudzšūnu dzīvniekiem, lapu kustībā augos utt. 2. Olbaltumvielu funkcijas

    9. slaids

    Slaida apraksts:

    6. Olbaltumvielu signalizācijas funkcija ir ļoti svarīga šūnu dzīvībai. Šūnas virsmas membrānā ir iebūvētas olbaltumvielu molekulas, kas spēj mainīt savu terciāro struktūru, reaģējot uz vides faktoru iedarbību. Tādā veidā tiek uztverti signāli no ārējās vides un komandas tiek pārraidītas uz šūnu. 2. Olbaltumvielu funkcijas

    10. slaids

    Slaida apraksts:

    7. Uzglabāšana. Pateicoties olbaltumvielām organismā, dažas vielas var uzkrāties rezervē. Piemēram, sadaloties hemoglobīnam, dzelzs netiek izvadīts no organisma, bet tiek uzkrāts organismā, veidojot kompleksu ar feritīna proteīnu. Uzglabāšanas olbaltumvielas ietver olu proteīnus, piena proteīnus. 8. Enerģija. Olbaltumvielas ir viens no enerģijas avotiem šūnā. Kad 1 g proteīna sadalās galaproduktos, izdalās 17,6 kJ. Pirmkārt, olbaltumvielas tiek sadalītas aminoskābēs un pēc tam gala produktos - ūdenī, oglekļa dioksīdā un amonjakā. Tomēr kā enerģijas avots olbaltumvielas tiek izmantotas, kad citi (ogļhidrāti un tauki) tiek izlietoti. 2. Olbaltumvielu funkcijas

    11. slaids

    Slaida apraksts:

    9. Katalītiskais. Viena no svarīgākajām olbaltumvielu funkcijām. Enzīmu reakciju ātrums ir desmitiem tūkstošu (un dažreiz miljoniem reižu) lielāks nekā reakciju ātrums, kurā iesaistīti neorganiskie katalizatori. Piemēram, ūdeņraža peroksīds sadalās lēni bez katalizatoriem: 2H202 → 2H20 + 02. Dzelzs sāļu (katalizatora) klātbūtnē šī reakcija notiek nedaudz ātrāk. Katalāzes enzīms 1 sek. sašķeļ līdz 100 tūkstošiem H2O2 molekulu. Fermenta masa ir daudz lielāka par substrāta masu, to fermenta molekulas daļu, kas mijiedarbojas ar substrāta molekulu, sauc par enzīma aktīvo centru. 2. Olbaltumvielu funkcijas

    12. slaids

    Slaida apraksts:

    Fermenti ir lodveida proteīni, pēc to struktūras īpatnībām fermentus var iedalīt divās grupās: vienkāršajos un kompleksajos. Vienkārši enzīmi ir vienkārši proteīni, t.i. sastāv tikai no aminoskābēm. Kompleksie fermenti ir kompleksi proteīni, t.i. papildus proteīna daļai to sastāvā ietilpst neolbaltumvielas organisks savienojums - koenzīmi: metālu joni vai vitamīni. 2. Olbaltumvielu funkcijas

    13. slaids

    Slaida apraksts:

    Fermenti ir specifiski – tie var katalizēt viena veida reakcijas – noteikta substrāta molekula nonāk aktīvajā centrā. Tā kā gandrīz visi fermenti ir olbaltumvielas (ir ribozīmi, RNS, kas katalizē dažas reakcijas), to aktivitāte ir visaugstākā fizioloģiski normālos apstākļos: lielākā daļa fermentu visaktīvāk darbojas tikai noteiktā temperatūrā, pH, ātrums ir atkarīgs no fermenta koncentrācijas un substrāts. Temperatūrai paaugstinoties līdz noteiktai vērtībai (vidēji līdz 50 ° C), katalītiskā aktivitāte palielinās (katriem 10 ° C reakcijas ātrums palielinās apmēram 2 reizes). 2. Olbaltumvielu funkcijas

    14. slaids

    Slaida apraksts:

    Izpaužas proteīnu celtniecības funkcija: olbaltumvielas ir daļa no visām šūnu membrānām un šūnu organellām. Asinsvadu sieniņas, skrimšļi, cīpslas, mati un nagi pārsvarā sastāv no olbaltumvielām.Motoro funkciju veic: īpaši saraujamie proteīni flagellas, ciliās, muskuļos. Proteīnu transporta funkcija izpaužas: Transporta proteīni šūnu ārējā membrānā pārnes dažādas vielas no vide citoplazmā, hemoglobīns mioglobīns transportē skābekli. Olbaltumvielu aizsargfunkcija izpaužas ar to, ka: Limfocītu ražotās antivielas bloķē svešas olbaltumvielas; fibrīns un trombīns aizsargā organismu no asins zuduma. Olbaltumvielu regulējošā funkcija: olbaltumvielas-hormoni (hipofīzes, aizkuņģa dziedzera hormoni) ir iesaistīti augšanā, reprodukcijā un citos dzīvībai svarīgos procesos. Piemēram, insulīns regulē cukura līmeni asinīs. Apkoposim:

    15. slaids

    Slaida apraksts:

    Signalizācijas funkcija: olbaltumvielas ir iebūvētas šūnu membrānā, kas var mainīt savu terciāro struktūru, reaģējot uz vides faktoriem. Tādā veidā tiek saņemti signāli no ārējās vides un informācija tiek pārraidīta uz šūnu Enerģētiskā funkcija: 1 g proteīna pilnībā sadaloties līdz galaproduktiem, atbrīvojas 17,6 kJ enerģijas. Tomēr olbaltumvielas reti izmanto kā enerģijas avotu. Katalītiskā funkcija: olbaltumvielas – fermenti spēj paātrināt bioķīmiskās reakcijas šūnā desmitiem un simtiem miljonu reižu. Koenzīms: enzīmā atrodams savienojums, kas nav proteīns. Kā koenzīmi darbojas dažādas organiskās vielas, kā likums, vitamīni, un neorganiskās, dažādu metālu joni. Apkoposim:

    16. slaids

    Slaida apraksts:

    Nejauši raksti

    Uz augšu